[安徽省农科院]生物育种安徽省实验室韩毅教授团队揭示胞内过氧化氢信号转导新机制——Plant Physiology发表
揭示植物免疫新机制，具科研价值，但属基础研究，对农业信息化直接应用有限。
生物育种安徽省实验室双聘研究人员、安徽农业大学韩毅教授团队在《Plant Physiology》发表题为HPCA1 and CaM3 contribute to peroxisomal H2O2-driven activation of salicylic acid responses的研究论文。该论文鉴定出过氧化物酶体产生的H₂O₂信号下游的两个核心功能组分——质膜受体激酶HPCA1与钙信号传感蛋白CaM3,为解析胞内活性氧信号的转导层级提供了关键新靶点。研究发现HPCA1功能缺失会完全破坏H₂O₂介导的SA防御响应与GSNOR蛋白稳态。
2026年8月18日，生物育种安徽省实验室双聘研究人员、安徽农业大学韩毅教授团队在《Plant Physiology》杂志发表了题为“HPCA1 and CaM3 contribute to peroxisomal H2O2-driven activation of salicylic acid responses”的研究论文，该论文鉴定出过氧化物酶体产生的H₂O₂信号下游的两个核心功能组分——质膜受体激酶HPCA1与钙信号传感蛋白CaM3，为解析胞内活性氧信号的转导层级提供了关键新靶点。
C3植物中约70%的H₂O₂由光呼吸代谢产生，而过氧化物酶体正是这部分H₂O₂的核心生成位点，这类细胞器来源的H₂O₂是驱动植物防御应答的核心信号分子，可触发下游一整套有序的免疫响应程序。韩毅团队前期研究已证实（Plant Cell Environ. 2020; 43(5):1175-1191; Plant Cell Environ. 2026; 49(5):2691-2705），过氧化物酶体H₂O₂可通过激活水杨酸（SA）信号通路调控植物免疫应答，且该免疫过程的功能实现，高度依赖S-亚硝基谷胱甘肽还原酶（GSNOR）的蛋白稳态。然而，直接介导H₂O₂信号精准调控GSNOR蛋白丰度的关键调节因子，至今仍未被明确鉴定，其作用机制尚待系统阐明。
为解析过氧化物酶体H₂O₂调控GSNOR蛋白水平的关键机制，本研究通过酵母双杂交高通量筛选锁定了GSNOR的互作蛋白CaM3。遗传证据显示，在H₂O₂富集的cat2突变体背景下，cam3突变会导致H₂O₂介导的SA积累减少、植物抗病性减弱、细胞程序性死亡减缓，同时GSNOR蛋白水平显著下降。我们进一步将该通路与已知的质膜H₂O₂感知元件HPCA1关联，发现HPCA1功能缺失会完全破坏H₂O₂介导的SA防御响应与GSNOR蛋白稳态; 而过量表达CAM3可有效回补hpca1突变体的SA信号缺陷与GSNOR蛋白水平下调表型，明确CaM3是HPCA1下游H₂O₂信号传导的关键组分。后续实验进一步证实，在H₂O₂富集的环境下，HPCA1和CaM3的功能缺失，均会让GSNOR被细胞自噬通路靶向降解。最终本研究揭示了一条植物免疫调控新路径：HPCA1-CaM3模块通过抑制自噬通路对GSNOR的降解，维持GSNOR的蛋白稳态，从而激活H₂O₂下游的SA有关免疫应答。
安徽农业大学和生物育种安徽省实验室为论文共同第一单位。安徽农业大学生物制造学院、生命科学学院罗龙博士后和博士研究生杨天召为论文共同第一作者，韩毅教授为论文通讯作者。安徽农业大学张宽朝正高级实验师、余梅副教授和江苏省农业科学院戚维聪副研究员参与了相关研究工作。该研究获得了国家自然科学基金、植物抗逆高效全国重点实验室开放基金和安徽省教育科学研究项目（重点项目）的联合资助。